Dr Neil Cashman, M.D.
Professeur et titulaire d’une chaire de recherche du Canada
Centre de recherche sur le cerveau, Département de médecine (neurologie), Université de la Colombie‑Britannique
Directeur universitaire, Clinique de la SLA, Centre de réadaptation GF Strong, Vancouver (Colombie‑Britannique)

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Les prions, un nouveau monde de risques
Le terme « prion » est une contraction des mots « protéine » et « infection » et désigne une mauvaise conformation ou un mauvais repliement des protéines prions qui sont normalement présentes dans les tissus neurologiques. Ce bouleversement de la structure des protéines a un effet de cascade résultant en la formation de copies des protéines prions mal repliées. Ce mécanisme de propagation d’un mauvais repliement des protéines, découvert par Stanley Prusiner, lauréat d’un prix Nobel en 1997, peut donner lieu à des maladies neurodégénératives comme la maladie de Creutzfeld‑Jakob (MCJ) de l’humain, à l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) des bovins, et à la maladie débilitante chronique (MDC) des cervidés. Les maladies à prions sont transmissibles au sein d’une même espèce et entre espèces; de fait, la version humaine de l’ESB, une variante de la maladie de Creutzfeldt‑Jakob (nv‑MCJ), est causée par la consommation de boeuf contaminé par l’agent de l’ESB. Des recherches récentes indiquent que le mauvais repliement des protéines pourrait jouer un rôle dans l’étiologie d’autres maladies neurologiques importantes, comme la maladie d’Alzheimer, la maladie de Parkinson et la sclérose latérale amyotrophique (SLA). La présentation donne un aperçu des connaissances actuelles concernant le rôle du repliement anormal des protéines dans certaines maladies neurologiques importantes ainsi des solutions possibles pour réduire les risques de maladie à prions.